Prodigieuse hémoglobine : un miracle de conception

“ Respirer paraît si simple. Il semble pourtant que cette manifestation élémentaire de la vie doive son existence à l’interaction de plusieurs types d’atomes à l’intérieur d’une molécule géante d’une extrême complexité. ” — Max Perutz, nobélisé en 1962 pour ses travaux sur la molécule d’hémoglobine.

RESPIRER : quoi de plus naturel ? Nous le faisons généralement sans y prêter attention. Toutefois, la respiration ne pourrait pas nous maintenir en vie sans l’hémoglobine, chef-d’œuvre moléculaire complexe conçu par le Créateur. L’hémoglobine, présente dans chacun de nos 30 billions de globules rouges, véhicule l’oxygène des poumons vers les tissus de l’organisme. Sans elle, nous cesserions de vivre presque instantanément.

 Comment les molécules d’hémoglobine s’organisent-​elles pour aller chercher les minuscules molécules d’oxygène au bon moment, les conserver le temps qu’il faut et les libérer au moment opportun ? L’opération fait appel à des techniques moléculaires stupéfiantes.

Des “ taxis ” moléculaires

On pourrait comparer chaque molécule d’hémoglobine à un minuscule taxi à quatre portes pouvant accueillir exactement quatre “ passagers ”. Ce véhicule se passe de chauffeur, puisqu’il voyage dans le globule rouge comparable, pour sa part, à un wagon en mouvement rempli de ces molécules d’hémoglobine.

Le voyage d’un taxi-hémoglobine commence lorsque les globules rouges arrivent aux alvéoles pulmonaires : l’“ aéroport ”. Chaque inspiration provoque un afflux massif de molécules d’oxygène, qui se mettent en quête d’un taxi. Elles s’engouffrent alors dans les globules rouges, les “ wagons ”. Pour l’instant, les portes des taxis présents dans chaque globule sont fermées. Mais une molécule d’oxygène particulièrement déterminée parvient à s’infiltrer et à prendre place à bord.

À présent, quelque chose de très intéressant se produit. À l’intérieur du globule, la molécule d’hémoglobine change de forme. Au moment où le premier passager monte à bord, les quatre “ portes ” du taxi s’ouvrent automatiquement, ce qui permet aux autres d’y grimper plus facilement. Ce processus, appelé coopérativité, est si efficace que, le temps d’une inspiration, 95 % des “ sièges ” de tous les taxis d’un globule sont occupés. En tout, les plus de 250 millions de molécules d’hémoglobine d’un seul globule peuvent transporter un milliard de molécules d’oxygène ! Rapidement, le wagon contenant tous ces taxis part livrer son précieux chargement d’oxygène aux tissus de l’organisme qui en ont besoin. Mais, se demandera-​t-​on, qu’est-​ce qui empêche les atomes d’oxygène de sortir prématurément du globule ?

En fait, à l’intérieur de chaque molécule d’hémoglobine attendent des atomes de fer auxquels les molécules d’oxygène se fixent. Or vous avez probablement déjà vu ce que produit la rencontre de l’oxygène et du fer en milieu humide. Il en résulte généralement de l’oxyde de fer, de la rouille. Quand le fer rouille, l’oxygène est définitivement enfermé dans un cristal. Comment la molécule d’hémoglobine parvient-​elle donc, dans l’environnement aqueux du globule rouge, à associer et à dissocier le fer et l’oxygène sans former de rouille ?

Regardons de plus près

Pour répondre, examinons de plus près la molécule d’hémoglobine. Elle est constituée de 10 000 atomes d’hydrogène, de carbone, d’azote, de soufre et d’oxygène soigneusement assemblés autour de quatre atomes de fer seulement. Pourquoi quatre atomes de fer ont-​ils besoin d’être autant entourés ?

Premièrement, parce que ces quatre atomes portent une charge électrique, donc doivent être surveillés de près. Laissés seuls, les atomes qui portent une charge électrique, les ions, peuvent provoquer beaucoup de dégâts dans les cellules. Chacun des quatre ions fer est donc solidement maintenu au centre d’un anneau rigide de protection *. Deuxièmement, les quatre anneaux sont minutieusement intégrés aux molécules d’hémoglobine de telle façon que les ions fer sont accessibles aux molécules d’oxygène, sans que les molécules d’eau ne puissent les atteindre. Sans eau, la formation de cristaux de rouille n’a pas lieu.

Par lui-​même, le fer de la molécule d’hémoglobine ne peut ni lier ni délier l’oxygène. Pourtant, sans les ions fer, le reste de la molécule serait inutile. C’est seulement quand les ions fer sont parfaitement intégrés à la molécule d’hémoglobine que le transport d’oxygène via le système sanguin peut avoir lieu.

 Tout le monde descend !

Quand le globule rouge quitte les artères, passe par les minuscules capillaires et s’enfonce dans les tissus, son environnement change. La température est plus élevée qu’au niveau des poumons, il y a moins d’oxygène et plus d’acidité en raison de la présence de dioxyde de carbone. Ces signaux indiquent aux taxis que c’est le moment de débarquer leurs précieux passagers.

Quand les molécules d’oxygène sortent de la molécule d’hémoglobine, celle-ci change à nouveau de forme. Elle change juste assez pour que les “ portes se ferment ” et que l’oxygène reste dehors, où il est tant attendu. La fermeture des portes empêche par ailleurs l’hémoglobine, qui retourne à présent vers les poumons, d’y ramener l’oxygène libre. Par contre, le dioxyde de carbone est alors le bienvenu à bord.

Rapidement, les globules désoxygénés sont de retour au niveau des poumons, où les molécules d’hémoglobine libèrent le dioxyde de carbone et se rechargent en oxygène. Tout au long de la vie du globule, d’environ 120 jours, ce processus se répète des milliers de fois.

De toute évidence, l’hémoglobine n’est pas une molécule ordinaire. Comme mentionné au début de l’article, c’est “ une molécule géante d’une extrême complexité ”. Nous ne pouvons qu’être remplis de respect et de reconnaissance envers le Créateur, qui a conçu avec autant de minutie et d’ingéniosité l’infiniment petit, à partir duquel la vie est possible.

[Note]

[Encadré/Tableau, page 28]

CHOUCHOUTEZ VOTRE HÉMOGLOBINE !

Du “ sang pauvre en fer ” est en fait du sang pauvre en hémoglobine. Sans les quatre atomes de fer, les 10 000 autres atomes de la molécule d’hémoglobine ne servent à rien. Il est donc important d’absorber suffisamment de fer en mangeant sainement. Le tableau ci-contre propose une liste d’aliments contenant du fer.

De plus, suivez ces quelques conseils : 1) ayez une activité physique régulière et adaptée ; 2) ne fumez pas ; 3) évitez le tabagisme passif. Pourquoi la fumée de cigarette ou de tout autre tabac est-​elle si nocive ?

Parce qu’elle est chargée en monoxyde de carbone, le même gaz toxique que rejettent les automobiles. Le monoxyde de carbone est la cause de morts accidentelles ; c’est également un moyen par lequel certains se suicident. Il se lie aux atomes de fer de l’hémoglobine 200 fois plus facilement que l’oxygène. La fumée de cigarette est donc très nocive, car elle limite la fixation de l’oxygène sur l’atome de fer.

[Tableau]

ALIMENT FER

(100 g) (mg)

Foie de porc 15

Foie d’agneau ou de bœuf 10

Biscotte complète 10

Persil 10

Lentille sèche 9

Haricot blanc sec 8

Pois chiche 7

Jaune d’œuf 6

Abricot sec 6

Noix de cajou 5

Épinard 4

[Schéma/Illustration, page 26]

(Voir la publication)

Structure protéinique

Oxygène

Atome de fer

Hème

Dans l’environnement pulmonaire, riche en oxygène, une molécule d’oxygène se lie à l’hémoglobine.

Après que la première molécule d’oxygène s’est liée, un léger changement de conformation de l’hémoglobine permet à trois autres molécules d’oxygène de se lier rapidement.

L’hémoglobine transporte les molécules d’oxygène hors des poumons, puis les libère dans tous les tissus de l’organisme qui en ont besoin.